Se conhecemos a estrutura, sabemos a função

Professores e alunos das áreas de química e microscopia da UFRGS explicam a importância das técnicas premiadas com o Nobel de Química este ano

cientista ajustando um microscópio de transmissão
O microscópio de transmissão cria uma espécie de canhão de elétrons e usa seu feixe para atingir estruturas nanométricas - Foto: Gustavo Diehl/UFRGS

O Nobel de Química deste ano consiste não em uma descoberta, mas no desenvolvimento de uma técnica que pode possibilitar descobertas. O premiado trio de cientistas Richard Henderson, Joachim Frank e Jacques Dubochet contribuiu para o aperfeiçoamento de um método para visualizar biomoléculas (como as proteínas) em seu estado de funcionamento, o que nos permite agora estudar suas estruturas e, portanto, suas funções específicas. Antigamente isso não era possível, pois os meios utilizados alteravam drasticamente ou colapsavam a conformação biológica dessas moléculas, impedindo a sua análise. Porém, para entender os princípios desse avanço, é preciso contextualizar a área da microscopia e como fazemos para conseguir enxergar coisas tão pequenas como bactérias e células.

O espectro de luz visível ao olho humano é limitado, conseguimos enxergar apenas certo intervalo dos comprimentos de onda. Além disso, estamos falando aqui de estruturas realmente minúsculas, como ressalta o professor Hubert Stassen, do Instituto de Química da UFRGS. Por isso, mesmo ondas muito pequenas que não conseguimos captar ainda são grandes demais para moléculas e átomos, e passam por eles sem sofrer interferência. O jeito encontrado pelos cientistas alemães Max Knoll e Ernst Ruska em 1931 foi construir um microscópio de transmissão, que cria uma espécie de canhão de elétrons, e usa seu feixe para atingir essas estruturas nanométricas e criar uma imagem.

Os alunos de graduação e operadores de equipamento do Centro de Microscopia da UFRGS Fabrício Witt e Raquel Cunha explicam que funciona assim: um cabo de alta tensão esquenta um filamento de tungstênio numa pequena câmara no alto do aparelho, que tem forma de um tubo cilíndrico voltado para baixo. Conforme é aquecido a altas temperaturas, o filamento começa a soltar seus elétrons, que são lançados em todas as direções. Alguns, entretanto, passam por um orifício voltado para baixo, entrando no tubo de forma direcionada. A partir daí existem o que chamam de lentes eletromagnéticas, fios energizados em forma de círculo que criam um campo de interferência para afunilar esses elétrons, ordenando-os em um feixe preciso. Essa fileira de partículas bate na amostra que se pretende visualizar, atravessa-a em alguns pontos e é interrompida em outros, funcionando assim como uma onda de luz, que é absorvida pela matéria em algumas frequências e rebatida em outras, possibilitando aos olhos captá-las e formar as imagens que enxergamos.

Entretanto, para que isso funcione é preciso que todo o interior do microscópio seja mantido no vácuo. Fabrício explica que, primeiramente, isso é necessário porque o fio de tungstênio aquecido não pode ter contato com o oxigênio, pois oxidaria instantaneamente, evaporando; e, depois, porque o feixe de elétrons encontraria resistência das moléculas do próprio ar antes de atingir as da amostra. O problema era que, quando submetidas ao vácuo, certas estruturas moleculares colapsam, e congelá-las não era uma opção, pois a maioria das estruturas dependentes de água cristalizam, assumindo outra conformação quando a baixas temperaturas. O que é o caso das biomoléculas (proteínas, bactérias, células, vírus), que dependem de soluções aquosas para manter suas funções e estruturas, como aponta o professor Stassen. Já o professor Daniel Baptista, do Centro de Microscopia, conta que um dos vencedores do Nobel este ano, Richard Henderson, tentou utilizar em 1975 uma solução a base de glicose, e conseguiu manter no vácuo a estrutura de algumas proteínas. Entretanto, como não era seu ambiente ideal, não era possível observar os processos de funcionamento dessas biomoléculas, além do que, a resolução de imagem desses microscópios também não estava muito aperfeiçoada.

Mais ou menos nessa época, Joachim Frank desenvolveu novos métodos atrelados a softwares para uma melhor formação das imagens captadas pelo microscópio de transmissão, conseguindo, inclusive, reconstruí-las de forma tridimensional. Daniel aponta que a reconstituição bidimensional em computador de estruturas moleculares também possibilitou a visualização até mesmo de moléculas amorfas – ou seja, aquelas que não possuem uma estrutura definida. Mas ele diz que o truque veio no início dos anos 1980, quando Jacques Dubochet constatou que, ao congelar a água rapidamente à temperatura de -160º, a substância assumia um estado vítreo e não cristalizava, mantendo sua estrutura intacta no vácuo – Baptista ressalta que, mesmo usando esta técnica, a -140º a água já cristaliza.

Assim, se tornou possível não só que biomoléculas fossem preservadas em soluções congeladas para não colapsarem no vácuo, podendo, portanto, serem visualizadas com os microscópios de transmissão, mas também que se preservasse a estrutura de seus processos, como uma fotografia nanométrica daquela reação. Isso permite aos cientistas estudarem as biomoléculas em suas diversas fases com precisão – e como relembra o professor Hubert, quando se sabe a estrutura de uma molécula, se sabe sua função. Conhecendo, por exemplo, a estrutura do funcionamento de uma bactéria, pode-se desenvolver antibióticos que vão driblar o funcionamento dos mecanismos que se adaptam e bloqueiam os medicamentos. É possível também estudar como age especificamente cada proteína no nosso corpo – Daniel Baptista aponta que as técnicas premiadas com o Nobel de Química tiveram grande impacto nas descobertas laureadas com o Nobel de Medicina deste ano. E tanto Stassen quanto Baptista concluem: as possibilidades que o conhecimento dessas estruturas podem nos fornecer são vastas e de impacto imediato.

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